Guía docente de Ingeniería y Caracterización de Proteínas (M43/56/2/25)

Curso 2022/2023
Fecha de aprobación por la Comisión Académica 15/07/2022

Máster

Máster Universitario en Ciencias y Tecnologías Químicas, Khemia

Módulos

  • Metodologia e Instrumentación
  • Investigación y Desarrollo

Rama

Ciencias

Centro Responsable del título

International School for Postgraduate Studies

Semestre

Primero

Créditos

3

Tipo

Optativa

Tipo de enseñanza

Presencial

Profesorado

  • Ana Isabel Azuaga Fortes

Tutorías

Ana Isabel Azuaga Fortes

Email
  • Primer semestre
    • Martes 9:00 a 11:00 (Despacho)
    • Miercoles 9:00 a 11:00 (Despacho)
    • Miércoles 9:00 a 11:00 (Despacho)
    • Jueves 9:00 a 11:00 (Despacho)
  • Segundo semestre
    • Lunes 10:00 a 13:00 (Despacho)
    • Miércoles 10:00 a 13:00 (Despacho)
    • Miercoles 10:00 a 13:00 (Despacho)

Breve descripción de contenidos (Según memoria de verificación del Máster)

  • Sistemas de expresión  de  proteínas  recombinantes  en  eucariotas  y  procariotas. 
  • Métodos  de  purificación de  proteínas recombinantes.
  • Mutagénesis dirigida.
  • Técnicas de caracterización del estado plegado/desplegado de proteínas.
  • Técnicas de caracterización estructural de proteínas.
  • Técnicas de caracterización de estados de asociación de proteínas.
  • Técnicas de caracterización de interacción proteínas-ligandos.

Prerrequisitos y/o Recomendaciones

Buen nivel de inglés a nivel de lectura

Competencias

Competencias Básicas

  • CB6. Poseer y comprender conocimientos que aporten una base u oportunidad de ser originales en desarrollo y/o aplicación de ideas, a menudo en un contexto de investigación.
  • CB7. Que los estudiantes sepan aplicar los conocimientos adquiridos y su capacidad de resolución de problemas en entornos nuevos o poco conocidos dentro de contextos más amplios (o multidisciplinares) relacionados con su área de estudio.
  • CB8. Que los estudiantes sean capaces de integrar conocimientos y enfrentarse a la complejidad de formular juicios a partir de una información que, siendo incompleta o limitada, incluya reflexiones sobre las responsabilidades sociales y éticas vinculadas a la aplicación de sus conocimientos y juicios.
  • CB9. Que los estudiantes sepan comunicar sus conclusiones y los conocimientos y razones últimas que las sustentan a públicos especializados y no especializados de un modo claro y sin ambigüedades.
  • CB10. Que los estudiantes posean las habilidades de aprendizaje que les permitan continuar estudiando de un modo que habrá de ser en gran medida autodirigido o autónomo.

Resultados de aprendizaje (Objetivos)

Tras cursar esta asignatura, el estudiante sabrá/comprenderá:

  • Elegir el sistema de expresión que más se adecue a la proteína de interés. 
  • Planificar y diseñar una estrategia adecuada para la purificación de la proteína en estudio, optimizando el rendimiento del proceso.
  • Diseñar oligonucleótidos  necesarios para realizar una  mutagénesis dirigida del gen que codifica para la proteína en estudio.
  • Utilizar las técnicas básicas de caracterización del estado plegado/desplegado de proteínas.
  • Proponer modelos de análisis de los datos obtenidos del plegamiento/desplegamiento de las proteínas en estudio.
  • Conocer las aplicaciones de las diferentes técnicas de caracterización de los estados de asociación de las proteínas y los modelos matemáticos que los describen.
  • Utilizar  y  saber  analizar  las  técnicas  y  datos obtenidos  del  análisis  de  las  interacciones  entre  las  proteínas  y  sus ligandos

Programa de contenidos Teóricos y Prácticos

Teórico

TEMARIO TEÓRICO/PRÁCTICO:

  1. Sistemas de expresión de proteínas recombinantes. Métodos de purificación y mutagénesis dirigida.
  2. Técnicas de caracterización del estado plegado/desplegado, estructura y estados de asociación de proteínas.
  3. Técnicas de caracterización de la interacción proteínas-ligandos

La metodología docente que se emplea, está basada en la resolución de proyectos prácticos. La adquisición de los conceptos teóricos y las destrezas prácticas se adquieren simultáneamente durante el desarrollo del proyecto en el laboratorio. 

Práctico

Mismo temario integrado con la parte teórica

Bibliografía

Bibliografía fundamental

  • Ferhst, Alan R.; Enzyme Structure And Mechanism: A Guide to Protein Folding and Structure; Freeman: New York, 1999.
  • Shirley,  B.  A.  (Editor);  Protein  Folding  and  Stability.  Volume  45  de  la  Serie  Methods  In  Molecular  Biology.  Totowa University, Humana Press: New Jersey, 1999.
  • Gómez-Moreno Calera, Carlos; Sancho Sanz, Javier; (Coords.) Estructura de proteínas; Ariel Ciencia: Barcelona, 2003.
  • Cowan, J.A.; Inorganic Biochemistry. An Introduction; Wiley-Vch: New York, 1997.
  • van Holde, K.C.; Johnson, W.C.; Ho, P-S.; Principles of physical Biochemistry, 2ªed.; Pearson: New Jersey, 2006
  • Kannitcht, C.; Posttranslational Modifications of proteins. Methods in Molecular Biology; Vol 194; Humana Press:  New Jersey, 2002.

Bibliografía complementaria

  • Artículos científicos de actualidad que se seleccionarán en el momento de impartir la asignatura, debido a su novedad y dependiendo del proyecto que se vaya a desarrollar. 

Enlaces recomendados

  • http://scop.mrc-lmb.cam.ac.uk/scop/data/scop.b.html Clasificación estructural de proteínas.SCOP http://www.cathdb.info/ Clasificación estructural de proteínas CATH
  • http://www.ebi.ac.uk/pdbe/ Protein data Bank
  •  http://www.expasy.ch/  Contiene  UniProtKB,  PROSITE,  HAMAP,  SwissVar,  ViralZone,  SWISSMODEL  Repository,  SWISS-2DPAGE, World-2DPAGE, MIAPEGelDB, ENZYME, GlycoSuiteDB, UniPathway.

Metodología docente

Evaluación (instrumentos de evaluación, criterios de evaluación y porcentaje sobre la calificación final.)

Evaluación Ordinaria

El artículo 17 de la Normativa de Evaluación y Calificación de los Estudiantes de la Universidad de Granada establece que la convocatoria ordinaria estará basada preferentemente en la evaluación continua del estudiante, excepto para quienes se les haya reconocido el derecho a la evaluación única final.

  • Evaluación de asistencia y participación activa. Se basa en la valoración de actitudes e iniciativas de participación activa e interactiva  en  el  desarrollo  de  la  clase,  en  las  tutorías,  o  en  el  grado  de  compromiso  en  el  desarrollo  de  los  trabajos planeados, en las prácticas de laboratorio, cualquier otra tarea asignada, pudiéndose evaluar, si procede, la capacidad de trabajo en equipo. 
  • Clases  Prácticas.  Se evaluará  el  grado  de  desempeño  en  la  realización  del  trabajo  experimental,  manejo  de instrumentación y software, análisis e interpretación de datos experimentales y elaboración de registros e informes de resultados.
  • Resolución  de  ejercicios  o  proyectos.  Proyecto  o ejercicio  complejo  que,  el  alumno  o  grupo  de  alumnos,  deberá  ir resolviendo  por  etapas  a  lo  largo  del  curso.  Cada  etapa  o  hito  alcanzado  será  evaluado  y  el  alumno  recibirá retroalimentación sobre su éxito o fracaso.

Criterios de evaluación y porcentaje sobre la calificación final:

  • Valoración de actitudes e iniciativas de participación activa e interactiva en el desarrollo de la clase, en las tutorías, o en el grado de compromiso en el desarrollo de los trabajos planeados, en las prácticas de laboratorio o cualquier otra tarea asignada, pudiéndose evaluar, si procede, la capacidad de trabajo en equipo:  25% sobre calificación final.
  • Desempeño en la realización del trabajo experimental, manejo de instrumentación y software, análisis e interpretación de datos experimentales y elaboración de registros e informes de resultados: 25% sobre calificación final.
  • Exposición de trabajos, informes, conclusiones: 50% sobre calificación final.

La calificación de los instrumentos se realiza utilizando una escala de 0 a 10 y  es necesario obtener una calificación igual o superior a 5 en cada una de las partes.

Evaluación Extraordinaria

El artículo 19 de la Normativa de Evaluación y Calificación de los Estudiantes de la Universidad de Granada establece que los estudiantes que no hayan superado la asignatura en la convocatoria ordinaria dispondrán de una convocatoria extraordinaria. A ella podrán concurrir todos los estudiantes, con independencia de haber seguido o no un proceso de evaluación continua. De esta forma, el estudiante que no haya realizado la evaluación continua tendrá la posibilidad de obtener el 100% de la calificación mediante la realización de una prueba y/o trabajo.

Consistirá en una prueba escrita sobre los contenido teórico/experimental del curso con preguntas diseñadas para determinar el logro de adquisición de las competencias descritas en el Verifica por parte del alumno.


La calificación de los instrumentos se realiza utilizando una escala de 0 a 10 y  es necesario obtener una calificación igual o superior a 5.

Evaluación única final

El artículo 8 de la Normativa de Evaluación y Calificación de los Estudiantes de la Universidad de Granada establece que podrán acogerse a la evaluación única final, el estudiante que no pueda cumplir con el método de evaluación continua por causas justificadas.

Para acogerse a la evaluación única final, el estudiante, en las dos primeras semanas de impartición de la asignatura o en las dos semanas siguientes a su matriculación si ésta se ha producido con posterioridad al inicio de las clases o por causa sobrevenidas. Lo solicitará, a través del procedimiento electrónico, a la Coordinación del Máster, quien dará traslado al profesorado correspondiente, alegando y acreditando las razones que le asisten para no poder seguir el sistema de evaluación continua.

Consistirá en una prueba escrita sobre los contenidos teórico/experimental del curso con preguntas deseñadas para determinar el logro de adquisición de las competencias descritas en el Verifica por parte del alumno. Corresponderá al 100% de la calificación.

La calificación de los instrumentos se realiza utilizando una escala de 0 a 10 y  es necesario obtener una calificación igual o superior a 5.

Información adicional